A dipeptide Insertion in Domain I of Exotoxin A That Impairs Receptor Binding
نویسندگان
چکیده
منابع مشابه
Protective Properties of Nontoxic Recombinant Exotoxin A (Domain I-II) Against Pseudomonas aeruginosa Infection
Background: Antibiotic resistance and the need for long-term treatments especially for chronic infections necessitate the development <span style="fon...
متن کاملa swot analysis of the english program of a bilingual school in iran
با توجه به جایگاه زبان انگلیسی به عنوان زبانی بین المللی و با در نظر گرفتن این واقعیت که دولت ها و مسئولان آموزش و پرورش در سراسر جهان در حال حاضر احساس نیاز به ایجاد موقعیتی برای کودکان جهت یاد گیری زبان انگلیسی درسنین پایین در مدارس دو زبانه می کنند، تحقیق حاضر با استفاده از مدل swot (قوت ها، ضعف ها، فرصتها و تهدیدها) سعی در ارزیابی مدرسه ای دو زبانه در ایران را دارد. جهت انجام این تحقیق در م...
15 صفحه اولImmunogenic and Protective Potentials of Recombinant Receptor Binding Domain and a C-Terminal Fragment of Clostridium botulinum Neurotoxin Type E
Clostridium Botulinum Type E neurotoxin heavy chain consists of two domains: the translocation domain asthe N-terminal half and the binding domain as the Cterminal half (Hc). One effective way to neutralize botulinum neurotoxin is to inhibit binding of this toxin to neuromuscular synapses with antibodies against binding domain. Two synthetic genes, coding for Hc (the full length binding d...
متن کاملprotective properties of nontoxic recombinant exotoxin a (domain i-ii) against pseudomonas aeruginosa infection
background: antibiotic resistance and the need for long-term treatments especially for chronic infections necessitate the developmentof a vaccine against pseudomonas aeruginosa infection.objectives: in this study, recombinant exotoxin a (domains i and ii), (exoa i-ii) protein was expressed, purifid and its immunologicalcharacteristics were evaluated in a mouse model.materials and methods: the g...
متن کاملذخیره در منابع من
با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید
ژورنال
عنوان ژورنال: Journal of Biological Chemistry
سال: 1989
ISSN: 0021-9258
DOI: 10.1016/s0021-9258(18)63824-4